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Cette étude présente une analyse conformationnelle approfondie de trois acides aminés aromatiques, le tryptophane, la phénylalanine et la tyrosine, ainsi que de leurs formes ioniques et zwitterioniques, à l'aide de calculs de premiers principes. Pour chaque acide aminé, des analyses approfondies de la surface d'énergie potentielle ont révélé de nombreux conformères stables, y compris plus de 50 structures dimériques uniques pour chacun d'entre eux. La stabilisation de ces structures résulte d'une riche interaction entre des interactions non covalentes telles que les liaisons hydrogène (en particulier NH-O), l'empilement pi-pi, les interactions CH-pi, NH-pi et OH-pi. Les formes monomériques privilégient les conformations présentant une forte liaison hydrogène intramoléculaire, tandis que les formes dimériques présentent un équilibre entre la liaison hydrogène et les interactions aromatiques. L'analyse des atomes dans les molécules a permis de mieux comprendre la force et la nature de ces interactions. Les observations comparatives avec les structures de la Protein Data Bank ont mis en évidence des préférences géométriques : l'empilement pi-pi domine à courte distance, tandis que les interactions CH-pi en forme de T sont plus fréquentes à plus longue distance. Ces résultats mettent en lumière le paysage non covalent complexe qui façonne les conformations des acides aminés dans les systèmes biologiques.