Rogier Sanders

The Hiv-1 Envelope Glycoproteins

Folding, Function and Vaccin Design

• Broschiertes Buch

Produktbeschreibung

Proefschrift over het onderzoek naar de werkzaamheid van HIV-envelopglycoproteïnen De behoefte aan een vaccin tegen HIV is onmiskenbaar, maar de ontwikkeling van een goed werkend vaccin heeft veel voeten in de aarde. De HIV-envelopglycoproteïnen, te vinden op het virale membraan, zijn de enige virale proteïnen die aan de buitenkant van de virusdeeltjes zitten. Deze staan dus het eerst bloot aan een vaccin. In het eerste deel van dit proefschrift beschrijft het onderzoek naar de functionaliteit en eigenschappen van de hiv-1-envelopglycoproteïnen. Het tweede deel van het proefschrift beschrijft het ontwerp van modificaties aan de envelopglycoproteïnen, die ervoor moeten zorgen dat de eigenschappen als vaccinatieantigenen worden verbeterd.

Produktdetails

• Verlag: Amsterdam University Press
• Seitenzahl: 338
• Erscheinungstermin: 24. Dezember 2003
• Englisch
• Abmessung: 244mm x 170mm x 18mm
• Gewicht: 540g
• ISBN-13: 9789053566671
• ISBN-10: 9053566678
• Artikelnr.: 22801032

Autorenporträt

Rogier Sanders ============== Rogier Sanders (1975) studied medical biology at the University of Amsterdam and the Rockefeller University in New York. In 1999 he started his Ph.D. research at the Academic Medical Center of the University of Amsterdam, the results of which are described in this thesis. Rogier performed part of the research at the Aaron Diamond AIDS Research Center (New York), the Scripps Research Institute (San Diego) and Cornell University (New York).

Inhaltsangabe

Table of Contents
6[
]1 Introduction
8[
]2 Env and HIV transmission
34[
] 2.1 Differential transmission of HIV
1 by distinct subsets of effector dendritic cells
34[
]3 Env antigenicity
52[
] 3.1 The mannose
dependent epitope for neutralizing antibody 2G12 on HIV
1 glycoprotein gp120
52[
]4 Env folding
76[
] 4.1 Folding and functionality of HIV
1 envelope glycoprotein disulfide bond mutants: discrepancies between ER quality control verdicts and viral fitness requirements
76[
] 4.2 A stable ß
sheet fold can substitute for a disulfide bond in HIV
1 gp120
98[
] 4.3 Local and distal compensatory changes upon evolution of the HIV
1 envelope glycoproteins lacking the N
terminal disulfide bond in gp120
118[
]5 Env modifications for vaccines
128[
] 5.1 A recombinant HIV
1 envelope glycoprotein complex stabilized by an intermolecular disulfide bond between the gp120 and gp41 subunits is an antigenic mimic of the trimeric virion
associated structure
128[
] 5.2 Variable loop
deleted variants of the HIV
1 envelope glycoprotein can be stabilized by the introduction of an intermolecular disulfide bridge between the gp120 and gp41 subunits
162[
] 5.3 Biophysical and antigenic properties of a proteolytically mature, disulfide stabilized HIV
1 gp140 envelope glycoprotein
182[
] 5.4 Evolution of the HIV
1 envelope glycoproteins with a disulfide bond between gp120 and gp41
212[
] 5.5 Enhancing the proteolytic maturation of HIV
1 envelope glycoproteins
226[
] 5.6 Stabilization of the soluble, trimeric form of the envelope glycoprotein complex of HIV
1
248[
] 5.7 Evolutionary repair of HIV
1 gp41 with a kink in the N
terminal helix leads to restoration of the six
helix bundle structure
276[
]6 Concluding remarks
290[
]Appendix Mutational analyses and natural variability of the gp41 ectodomain
296[
]Summary
322[
]Samenvatting (Dutch)
328[
]Dankwoord (Dutch)
334[
]Publications
336